Akademische/-r Mitarbeiter/-in (w/m/d) Kenn-Nr. 365/2026

Kurzinfo - Tätigkeitsfeld: Wissenschaft und Technik - Ort: Potsdam - Arbeitszeit: Vollzeit - Anstellungsdauer: Unbefristet - Bewerbungsfrist: 22.10.2026 - Laufbahn / Entgeltgruppe: Höherer Dienst ## Tätigkeitsprofil: Ihr Arbeitsbereich: Das internationale Team der Forschungsgruppe Biochemie konzentriert sich auf die Untersuchung der Struktur und Funktion von ATPase- und Redox-Proteinkomplexen sowie anderen Multiproteinkomplexen mit Hilfe modernster kryo-elektronenmikroskopischer, biochemischer und biophysikalischer Techniken. Wir verfügen über ein Talos F200C Mikroskop (Falcon III Detektor, Ceta Kamera), einen Leica Plunger, ein Spectrolight 600 DLS-Gerät und Zugang zu hochmodernen GPU-Clustern. Als wissenschaftliche/-r Mitarbeiter/-in1 mit dem Schwerpunkt Biochemie sind Sie verantwortlich für die fachliche Leitung und Betreuung der Kryo-TEM- Einrichtung sowie für die eigenständige Entwicklung und Durchführung von Forschungsprojekten und Lehrveranstaltungen im Bereich der Strukturbiologie, mit Fokus auf die Einzelpartikelanalyse mittels Kryo-TEM. Die Forschungsinteressen der Kandidat/-in1 soll den Forschungsschwerpunkt “Proteinforschung” des Instituts für Biochemie und Biologie stärken. Ihr Aufgabengebiet umfasst: - fachliche Betreuung der Kryo-TEM Einrichtung, inklusive Gerätepflege, Instandhaltung, Dokumentation und Veranlassung der Wartung. - Anleitung neuer Nutzer zur selbständigen Aufnahme von TEM-Spezialexperimenten (Weiterbildung von Promovenden und Postdoktoranden). - eigenständige Durchführung und Optimierung von Kryo-EM Experimenten einschließlich Probenvorbereitung, EM-Daten Erhebung, Analyse, Dokumentation und Archivierung - Entwicklung neuer Protokolle für Datenakquise und Datenmanagement - eigenständige Forschungstätigkeit im Bereich der Biochemie von Multiproteinkomplexen und Mitwirkung an Forschungstätigkeiten mit kryo-TEM Fragestellung - (Mit-) beantragung von wissenschaftlichen Drittmittelprojekten - Publikation von wissenschaftlichen Ergebnissen in international anerkannten Journalen - Lehr- und Prüfungstätigkeit in den vom IBB angebotenen Bachelor- und Masterstudien-gängen in deutscher und englischer Sprache. - Einweisung/Schulung von Doktoranden und Postdoktoranden nach §28GenTSV und StrSchV nach Erwerb der entsprechenden Fachkundebescheinigungen. - Mitarbeit in der universitären Selbstverwaltung ## Anforderungsprofil: Sie bringen Folgendes mit: - sehr guter Hochschulabschluss mit abgeschlossener Promotion in der Proteinbiochemie, Biochemie oder einem angrenzenden Fach mit Schwerpunkt Strukturbiologie. - mindestens dreijährige Erfahrung in den akademischen Wissenschaften nach der Promotion - mindestens dreijährige Erfahrung in der Probenvorbereitung und Erhebung von Kryo-EM Daten mit einem Talos F200C TEM, der Verwendung von EPU und der Instandhaltung eines TEM - nachgewiesene Anleitung von neuen Nutzer/-innen1 am TEM und der Kryo-EM Daten-analyse mittels Cryosparc oder Relion - Erfahrung in der heterologen Proteinexpression und Reinigung von Multiproteinkomplexen - Exzellente Forschungstätigkeit mit entsprechendem Publikationsnachweis - sehr gute Deutsch- und Englischkenntnisse in Wort und Schrift Darüber hinaus sind folgende Kompetenzen wünschenswert: - vertiefte Kenntnisse oder eigenständige Forschungstätigkeiten in der Strukturbiologie von AAA+ ATPase Komplexen, dem Ubiquitin-Proteasom System oder der Redoxpro-teinbiologie - Lehrerfahrung im Fachgebiet der Biochemie, Strukturbiologie oder ähnlichem - Erfahrung in der Betreuung von Studierenden auf BSc, MSc Niveau in deutscher und/oder englischer Sprache - ein Nachweis von eigenständiger Methodenentwicklung im Bereich der Datenakquise und des Datenmanagements auch mit Hilfe von KI ist von Vorteil. - sehr gute Computerkenntnisse in Standardanwendungen und im HPC Computing - ausgezeichnete technische Fähigkeiten und die Begeisterung für die Anwendung und Entwicklung neuer Techniken - Teamfähigkeit, Kommunikationsfähigkeit und hohe Motivation zur Einbringung eigener Ideen bei der strukturellen Charakterisierung großer Multiproteinkomplexe